Особенности ферментативного катализа уравнение михаэлиса ментен

Зависимость фермента от количества субстрата описывает ферментативная кинетика

Уравнения Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Берка

Общую теорию ферментативной кинетики и зависимость активности фермента от субстрата.описали Л.Михаэлис и М.Л.Ментен, выразив его в своем уравнении. Бриггс и Холдейн усовершенствовали их уравнение, введя введя в него константу Михаэлиса (Km), определяемую экспериментально.

Уравнение Михаэлиса-Ментен показывает взаимосвязь максимально возможной скорости, реальной скорости реакции, константы Михаэлиса и концентрации субстрата. Так как пользоваться графиком, построенным в прямых координатах V и [S] для точных расчетов неудобно, то Г.Лайнуивер и Д.Бэрк преобразовали уравнение Бриггса–Холдейна в обратные координаты.

Уравнение Михаэлиса-Ментен

Уравнение Лайнуивера-Бэрка

На самом деле уравнение Михаэлиса-Ментен в данном виде предложили Бриггс и Холдейн, но в честь основоположников оно носит название Михаэлиса-Ментен.

Выделяют три основных решения уравнения Михаэлиса-Ментен:

1. Концентрация субстрата равна величине константы Михаэлиса ([S] = Km).
В этом случае, решая уравнение Михаэлиса-Ментен, получаем, что скорость реакции V будет равна половине максимальной Vmax.(V = ½ Vmax).

В математическом смысле Km соответствует концентрации субстрата при которой скорость реакции равна половине максимальной. Ее биологический смысл заключается в характеристике сродства фермента к субстрату, а именно: увеличение величины Кm означает снижение сродства фермента к субстрату.

2. Концентрация субстрата значительно больше Km ([S] >> Km). В этом случае величиной Km можно пренебречь, при решении получим, что скорость реакции максимальна (плато на графике).

3. Концентрация субстрата значительно меньше Km ([S]

Ферментативный катализ. Уравнение Михаэлиса-Ментен и его анализ.

биокатализ, ускорение химических реакций под влиянием ферментов. В основе жизнедеятельности лежат многочисленные химические реакции расщепления питательных веществ, синтеза необходимых организму химических соединений и трансформации их энергии в энергию физиологических процессов (работа мышц, почек, нервная деятельность и т.п.). Все эти реакции не могли бы происходить с необходимой для живых организмов скоростью, если бы в ходе эволюции не возникли механизмы их ускорения с помощью Ф. к.

Уравне́ние Михаэ́лиса — Ме́нтен — основное уравнение ферментативной кинетики, описывает зависимость скорости реакции, катализируемой ферментом, от концентрации субстрата. Простейшая кинетическая схема, для которой справедливо уравнение Михаэлиса:

Уравнение имеет вид:

,

— максимальная скорость реакции, равная ;

— константа Михаэлиса, равная концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину от максимальной;

— концентрация субстрата.

При анализе кинетич. закономерностей в ферментативных реакторах широкое теоретич. и эксперим. развитие получили «идеальные» модели реакторов, проточный безградиентный реактор (проточный реактор идеального перемешивания), проточный реактор с идеальным вытеснением, мембранный реактор.

Дата добавления: 2015-04-18 ; просмотров: 22 ; Нарушение авторских прав

Ферментативный катализ. Уравнение Михаэлиса-Ментена

Ферментами (энзимами) называются вещества белковой природы, которые ускоряют химические реакции, протекающие в клетках и тканях живого организма. Поэтому их еще называют биокатализаторами, а словами академика Павлова «возбудителями жизни».

Молекула фермента имеет чередующиеся полярные группы СООН, NH2, NH, OH, SH и др. и неполярные гидрофобные группы (первичная структура). Макромолекула фермента может изгибаться и свертываться в клубки с образованием внутримолекулярных водородных связей (вторичная структура белка). Сложные ферменты содержат ионы металлов с переменной степенью окисления (Fe, Cu), которые участвуют в окислительно-восстановительных реакциях. Ферменты классифицируют по типу катализируемой реакции: гидролазы (реакции гидролиза), изомеразы (изомерные превращения), оксиредуктазы (окислительно-восстановительные реакции). Активные центры фермента способны избирательно связывать молекулу реагирующего вещества (субстрата), образую с ней единый фермент-субстратный комплекс. Большое значение имеет геометрическое соответствие структур активного центра фермента и самого субстрата – «ключ-замок».

Активность ферментов в миллионы раз выше химических катализаторов.

Ферментативный катализ занимает промежуточное положение между гомогенным и гетерогенным катализом. Его отличительные черты: высокая каталитическая активность (малые количества фермента и высокие скорости), специфичность или селективность действия (один фермент ускоряет определенную реакцию), низкие температуры и сильное влияние рН среды и присутствия других веществ. Ингибиторами (I) называют вещества, осложняющие течение ферментативной реакции вследствие образования комплексов с ферментом или фермент-субстратным комплексом.

В фармацевтической продукции ферментные препараты занимают большую часть ассортимента. При инфекционных заболеваниях используются препараты, разрушающие оболочку болезнетворных бактерий. Широко известны препараты, применяемые при нарушениях функций желудочно-кишечного тракта, ферменты для рассасывания гнойных скоплений и тромбов, например, стрептокиназа.

Кинетика ферментативных реакций.

Скорость ферментативной (энзимной) реакции Vферм зависит от концентрации фермента СE и концентрации ресубстрата CS. Наблюдается прямо пропорциональная зависимость Vферм от от начальной концентрации С0,Е (первый порядок по ферменту). Зависимость Vферм от концентрации субстрата имеет нелинейный вид (рис.1), однако, при низких концентрациях субстрата порядок по субстрату первый, а при высоких – нулевой.

Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата

Определение константы Михаэлиса — Ментана графическим методом

Простейшая схема ферментативного катализа /1/ включает обратимое образование фермент-субстратного комплекса (ES), который необратимо превращается в продукт (Р)

/1/.

Константа равновесия первой стадии выражена через константы скорости прямо (k1) и обратной реакции (k-1), а константа скорости второй стадии k2