Уравнения реакций химических свойств аминокислот

Уравнения реакций химических свойств аминокислот

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, для них характерны кислотно-основные свойства. Это обусловлено наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (-СООН) и основного (-NH₂) характера.

Кислотно-основное равновесие в водных растворах

В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют в виде внутренних солей.

Ионизация молекул аминокислот в водных растворах зависит от кислотного или щелочного характера среды:

В кислой среде молекулы аминокислот представляю собой катион. В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. В нейтральной среде аминокислоты представляют собой цвиттер-ион или биполярный ион.

Аминокислоты в твердом состоянии всегда существуют в виде биполярного, двухзарядного иона — цвиттер-иона.

Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток.

1. Взаимодействие внутри молекулы – образование внутренних солей (биполярных ионов)

Молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Карбоксильная группа аминокислоты отщепляет ион водорода, который затем присоединяется к аминогруппе той же молекулы по месту неподеленной электронной пары азота. В результате действие функциональных групп нейтрализуется, образуется так называемая внутренняя соль.

Водные растворы аминокислот в зависимости от количества функциональных групп имеют нейтральную, кислую или щелочную среду.

Аминокислоты с одной карбоксильной группой и одной аминогруппой имеют нейтральную реакцию.

Видеоопыт «Свойства аминоуксусной кислоты»

а) моноаминомонокарбоновые кислоты (нейтральные кислоты)

Внутримолекулярная нейтрализация — образуется биполярный цвиттер-ион.

Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны (рН≈7).

б) моноаминодикарбоновые кислоты (кислые аминокислоты)

Водные растворы моноаминодикарбоновых кислот имеют рН + .

в) диаминомонокарбоновые кислоты (основные аминокислоты)

Водные растворы диаминомонокарбоновых кислот имеют рН>7 (щелочная среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток гидроксид-ионов ОН — .

2. Взаимодействие с основаниями и кислотами

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли как с кислотами (по группе NH₂), так и со щелочами (по группе СООН).

Как кислота (участвует карбоксильная группа)

Как карбоновые кислоты α-аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

а) взаимодействие с основаниями

б) взаимодействие со спиртами (р. этерификации)

Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

в) взаимодействие с аммиаком

Как основание (участвует аминогруппа)

а) взаимодействие с сильными кислотами

Подобно аминам, аминокислоты реагируют с сильными кислотами с образованием солей аммония:

б) взаимодействие с азотистой кислотой (р. дезаминирования)

Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота – в гидроксикислоту:

Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка).

3. Внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона).

4. Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот – образование пептидов (р. поликонденсации)

При взаимодействии карбоксильной группы одной молекулы аминокислоты и аминогруппы другой молекулы аминокислоты образуются пептиды. При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

Межмолекулярная реакция с участием трех α-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Важнейшие природные полимеры – белки (протеины) – относятся к полипептидам, т.е представляют собой продукт поликонденсации a-аминокислот.

5. Качественные реакции!

а) нингидриновая реакция

Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета:

Иминокислота пролин дает с нингидрином желтое окрашивание.

б) с ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

Видеоопыт «Образование медной соли аминоуксусной кислоты»

Химические свойства аминокислот

Химическое поведение аминокислот определяется двумя функциональными группами -NН₂ и –СООН. Аминокислотам характерны реакции по аминогруппе, карбоксильной группе и по радикальной части, при этом в зависимости от реагента взаимодействие веществ может идти по одному или нескольким реакционным центрам.

Амфотерный характер аминокислот.Имея в молекуле одновременно кислотную и основную группу, аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения. В кислых растворах они проявляют основные свойства, реагируя как основания, в щелочных – как кислоты, образуя соответственно две группы солей:

Реакции, обусловленные карбоксильной группой.При участиикарбоксильной группы аминокислоты образуют cоли, сложные эфиры, амиды, хлорангидриды в соответствии со схемой 24, представленной ниже:

Схема 24. Реакции аминокислот по карбоксильной группе.

Реакции, обусловленные аминогруппой.С участием аминогруппы аминокислоты образуют аммониевые соли с кислотами, ацилируются, алкилируются, реагируют с азотистой кислотой и альдегидами в соответствии со схемой 25 (с. 296).

Если при a-углеродном атоме в радикале имеется электроноакцепторный заместитель (-NO₂, -СС1₃, -СООН, -COR и т.д.), поляризующий связь С-СООН, то у карбоновых кислот легко протекают реакции декарбоксилирования. Декарбоксилирование a-аминокислот, содержащих в качестве заместителя + NH₃-группу, приводит к образованию биогенных аминов. В живом орга­низме данный процесс протекает под действием фермента декарбоксилазы и витамина пиридоксальфосфата. В лабораторных условиях реакцию осуществляется при на­гревании a-аминокислоты в присутствии поглотителей СО_2, например, Ва(ОН)₂.

Схема 25. Реакции аминокислот по аминогруппе.

При декарбоксилировании b-фенил-a-аланина, лизина, серина и гистидина образуются, соответственно, фенамин, 1,5-диаминопентан (кадаверин), 2-аминоэтанол-1 (коламин) и триптамин.

Реакции аминокислот с участием боковой группы. При нитровании аминокислоты тирозин азотной кислотой происходитобразованиединитропроизводного соединения, окрашенного в оранжевый цвет (ксантопротеиновая проба):

Окислительно-восстановительные переходы имеют место в системе цистеин – цистин:

В некоторых реакциях аминокислоты реагируют по обеим функциональным группам одновременно.

Образование комплексов с металлами.Почти все a-аминокислоты образуют комплексы с ионами двухвалентных металлов. Наиболее устойчивыми являются комплексные внутренние соли меди (хелатные соединения), образующиеся в результате взаимодействия с гидроксидом меди (II) и окрашенные в синий цвет:

Отношение аминокислот к нагреванию.При нагревании аминокислоты разлагаются с образованием различных продуктов в зависимости от их типа.

При нагревании a-аминокислот в результате межмолекулярной дегидратации образуются циклические амиды — дикетопиперазины:

При нагревании b-аминокислот от них отщепляется аммиак с образованием α,β-непредельных кислот с сопряженной системой двойных связей:

Нагревание g- и d-аминокислот сопровождается внутримолекулярной дегидратацией и образованием внутренних циклических амидов – лактамов:

Аналитически реакции.Для идентификации отдельных a-аминокислот, входящих в состав белков, применяются универсальные и специфические цветные реакции. К универсальным цветным реакциям относится нингидриновая реакция; к специфическим, которые обусловлены присутствием отдельных аминокислот, – ксантопротеиновая, Миллона, Фолина и т.д. Некоторые из цветных реакций положены в основу количественного определения аминокислот и белков.

Нингидриновая реакция.При нагревании белка с водным раствором нингидрина выделяется СО₂ и NH₃. Нингидрин при этом восстанавливается, a-аминокислота окисляется с образованием альдегида. Восстановленный нингидрин взаимодействует с аммиаком и гидратом трикетогидриндена с образованием соединения сине-фиолетового цвета (краситель Руэмана):

Цветная реакция предназначена для обнаружения a-аминокислот, используется для идентификации аминокис­лот при разделении на хроматограммах (бумага, тонкий слой) и при спектрофотометрическом определении на аминокислотных ана­лизаторах (продукт поглощает свет в области 550 – 570 нм).

Ксантопротеиновая реакция – цветная качественная реакция на белки, содержащие остатки a-аминокислот с ароматическими или гетероцикличес-кими радикалами (Phe, Tyr, Trp). Реакция заключается в появлении желтой окраски при обработке белка (или пептида) концентрированной азотной кислотой, что обусловлено образованием окрашенных нитросоединений, которые в щелочной среде превращаются в оранжевые соли хиноидной структуры:

Реакция Эрлиха.Метод обнаружения триптофана или его остатков в белках или пептидах взаимодействием с 4-(N,N-диметиламино)бензальдегидом и концентрированной HCl, приводящим к образованию фиолетовой окраски:

Реакция Фоля.Реакция показывает присутствие в белках аминокислот – цистеина и цистина, содержащих слабосвязанную серу (сульфгидрильная проба). Метионин, практически не вступает в реакцию, так как сера в нем прочно связана. При кипячении раствора серосодержащего белка или аминокислоты с реактивом Фоля под действием щелочи образуется черный осадок. При кипячении в водном растворе щелочи вначале образуется Na₂S:

Ацетат свинца реагирует со щелочью с образованием плюмбита натрия:

Затем сульфид натрия с плюмбитом дает черный или темно-коричневый осадок сульфида свинца:

Аргининможет быть обнаружен по образованию труднорастворимых солей с пикриновой, фосфорномолибденовой кислотой или по появлению розовой окраски с a-нафтолом или гипобромитом натрия NaOBr (реакция Сакагучи).

Например, пентапептид Н-Gly-Phe-Val-Туг-Met-ОН вступает в биуретовую, ксантопротеиновую и сульфгидрильную реакции.

ПЕПТИДЫ

Они представляют собой соединения, построенные из остатков α-амино-кислот, соединенных пептидной связью –СО–NH– Формально образование пептидной цепи из n молекул a-аминокислот можно представить так:

N-концевая аминокислота С-концевая аминокислота

При полном гидролизе разрываются все пептидные связи и образуются смеси a-аминокислот. Из п предметов можно составить п ! сочетаний при условии, что каждый из них встречается в любом сочетании только один раз. Из трех различных аминокислот (например, Ala, Val и Ser) можно составить 6 трипептидов, в которых каждая аминокислота встречается лишь один раз:

Пептидная цепь состоит из чередующихся пептидных и метиновых групп, которые связаны с боковыми радикалами аминокислот. Аминокислотный остаток со свободной аминогруппой на одном конце цепи называют N- концевым, а аминокислотный остаток со свободной карбоксильной группой – С – концевым. Для обнаружения пептидной природы органических соединений используется биуретовая реакция, которая проводится в щелочной среде с водным раствором солей меди (ІІ), при этом образуется хелатный комплекс сине-фиолетового цвета. Максимум поглощения продуктов лежит в области от 540 до 560 нм, что используется для количественного и качественного определения белков в биологических объектах, например, в сыворотке крови.

Аминокислотная последовательностьПервичную структуру определяют постадийным гидролизом пептидных связей и отщеплением остатков аминокислот одной от другой с одного и того же конца. Для гидролиза одной пептидной связи проводят ее активацию введением в N-концевой амино-кислотный остаток электроноакцепторного заместителя. Отщепленную аминокислоту идентифицируют, для чего вводят заместители-«метки», поглощающие в УФ-области спектра (при 265-270 нм), например 2.4-динитро-фторобензол (метод Сенгера), 5-диметиламинонафталин-1-сульфонилхлорид (метод Хартли и Грея) или фенилизотиоцианат (метод Эдмана). Производные N-концевого аминокислотного остатка (I)-(IV) идентифицируют также методами хроматографии.

Метод Сенгера:

Метод Хартли и Грея:

фенилтиогидантоиновое

производное валина (III)

производное фенилаланина (IV)

С-концевую аминокислоту можно определить методом Акабори: при нагревании пептида с гидразином при температуре 110 0 С пептид­ные связи гидролизуются с образованием гидразидов аминокис­лот. С-концевая аминокислота освобождается в свободном виде и мо­жет быть выделена из реакционной смеси и идентифицирована.

С-концевую аминокислоту можно также индентифицировать, подвергая полипептид гидролизу с помощью фермента карбоксипептидазы, специфически разрывающий С-концевую амидную связь.

Полезную информацию о порядке соединения аминокислотных остатков в пептиде можно получить из того, что разрушение пептидных связей под действием ферментов, называемых протеазами, протекает избирательно. Так, химотрипсин катализирует гидролиз пептидных связей, образованных карбоксильными группами ароматических α-аминокислот (Туr, Phe, Trp), трипсин гидролизует связи, образованные карбоксильными группами основных α-аминокислот (Lys, Arg); термолизин расщепляет пептидные связи, включающие аминокислотные остатки с гидрофобной боковой цепью (Ile, Leu, Val, Phe, Tyr, Trp). Обрабатывая полипептид, таким образом можно расщепить его на небольшие фрагменты, в которых концевые группы могут быть определены, например, по методу Эдмана. Ниже приводится пример гидролиза:

химотрипсин трипсин химотрипсин

На основании имеющейся информации о фрагментах пептидных цепей можно установить полную аминокислотную последовательность в пептиде:

Синтез пептидов заключается в образовании пептидной связи между СООН-группой одной аминокислоты и a-NН₂-группой дру­гой аминокислоты. В соответствии с этим различают карбоксиль­ный и аминный компоненты пептидного синтеза. Удлинение пеп­тидной цепи проводят последовательно, присоединяя поочередно по одной аминокислоте. При проведении направленного синтеза пептидов необходима временная защита функциональных групп, не участвующих в образовании пептидной связи, и активация одного из компонентов пептидного синтеза. После окон­чания синтеза защитные группы удаляют.

Образование пептидных связей происходит в реакции между N-защищенной аминокислотой (защищена аминогруппа) или ее производным и аминокислотой в виде соли или сложного эфира (О-защищенная аминокислота):

N-защищенная группа обычно представлена алкоксикарбонильной группой [Y= C₆H₅CH₂OCO-, (СНз)зСОСО-]. Такие соединения получа­ются при взаимодействии аминокислоты с хлоругольными эфирами R-OCOC1. Для этой цели используют также ацильные группы: формильную (НСО-), трифторацетильную (СFзСО-), п-толуолсульфонильную (тозильную), фталильную и др., а также тритильную (С_бН₅)₃С- . Для реакции образования пептидной связи N-защищенную a-аминокислоту часто активируют, превращая в хлорангидрид (X = С1), активированный эфир (например, п-нитрофениловый, X = -О-С₆Н₄-NO₂-n) или азид (X = N₃). Исходный азид получают по схеме:

Данный метод удобен тем, что реакцию можно проводить в воде с солью аминокислоты:

Реакцию N-защищенных аминокислот с О-защищенными можно осуществ­лять непосредственно в присутствии, например, карбодиимидов:

Снятие третбутилокси- или бензилоксикарбонильной группы осуществляют в мягких условиях — гидролизом в присутствии CF₃COOH. Тритильную защиту снимают гидрированием.

Твердофазный синтез пептидов (метод Мерифильда). Наращивание пептидной це­почки осуществляют на поверхности полимера, содержащего актив­ные группы: СН₂С1, СН₂ОН. N-Защищенная аминокислота «привязывается» к нему сложноэфирной связью. Следуют отщепление защитной группы, образование пептидной связи с другой молекулой N-защищенной аминокислоты, отщепление защитной группы и т. д. После наращивания цепи достаточной длины полипептид отщеп­ляют от носителя действием смеси НВг + CF₃COOH.

и т.д.

Пример 1:синтез дипептида Н-Ala-Gly-ОН

1-й этап — защита аминогруппы a-аланина ацилированием карбобенз-оксихлоридом:

2-й этап — активирование карбоксильной группы N-защищенного a-

аланина переводом его в п-нитрофениловый эфир:

3-й этап — блокирование карбоксильной группы глицина пе­реводом ее в метиловый эфир:

4-й этап — синтез защищенного по обоим концам дипептида вза­имодействием n-нитрофенилового эфира N-карбобензокси-a-аланина с этиловым эфиром глицина:

5-й этап — снятие защит (например, гидролизом в относитель­но мягких условиях, не допускающих разрушения пептидной свя­зи).

Пример 3: Н-Leu-Gly-Ala-ОН (твердофазный синтез Меррифильда)

Для этого используют полимерный носитель, получаемый об­работкой полистирола метил(хлорметиловым) эфиром:

1-й этап — получение ВОС- защищенного аланина:

2-й этап — «привязывание» ВОС-аланина к хлорметилированному полистиролу:

3-й этап — промывание водой и удаление защитной группы:

4-й этап — промывание водой и добавление ВОС-глицина (см. 1-й этап):

5-й этап — промывание водой и снятие защитной группы:

6-й этап — промывание водой и добавление ВОС-лейцина (см. 1-й этап:)

7-й этап — удаление ВОС-группы, промывание водой и снятие пептида с полимера:

Уровни структурной организации белков.По предложению К.У.Линдерстрема-Ланга, различают четыре уровня организации белковых молекул – первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой. Ее мы рассмотрели в курсе классической органической химии. Термин «вторичная структура» относится к типу укладки полипептидных цепей. Наиболее часто встречающиеся типы – правая α-спираль и β-складчатая структура за счет образования водородных связей и прочих взаимодействий (см. рис.10, с. 309). Под третичной структурой белка понимается расположение белковой полипептидной цепи в пространстве. Термин «четвертичная структура» относится к белкам, в состав которых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между собой ковалентно; эта структура отражает характер взаимного расположения субъединиц в пространстве. Структуры, свойства и функции белков будут подробно рассмотрены в курсе биохимии.

Контрольные вопросы к главе 18 «Аминокислоты и белки»

№ 1Составьте схемы синтеза валина и b-фенил-α-аланина при помощи следующих методов: (а) из кетокислот восстановительным аминированием; (б)

Рис. 10. Вторичная структура белка: α-спираль (а), b-складчатая структура (б)

методом Штреккера; (в) используя реакцию фталимида калия с бром-алкилмалоновым эфиром; (г) алкилированием аминомалонового эфира;

№ 2.Какую надо выбрать стратегию, чтобы превратить глутаминовую кислоту в глутамин?

№ 3.Какой рН имеют водные растворы следующих соединений: (а) хлоргидрата этилового эфира валина; (б) глицина; (в) хлоргидрата аланина; (г) лизина; (д) аспарагиновой кислоты; (е) аспарагина. Что такое изоэлектрическая точка аминокислоты? Что такое электрофорез?

№ 4. Напишите уравнения реакций глицина со следующими реагентами: (а) хлористым бензоилом; (б) азотистой кислотой; (в) ангидридом трифторуксусной кислоты; (г) хлороводородом; (д) формальдегидом; (е) гидроксидом меди (II); (ж) метанолом (в присутствии HCI).

№ 5.Три изомерных аминокислоты А, Б и В с молекулярной формулой С₅Н₁₁O₂N при нагревании превращаются в соединения А’, Б’ и В’. Вещество А’ – диизопропильное производное дикетопиперазина; образование продукта Б’ сопровождается выделением газа; озонолиз Б’ дает глиоксалевую кислоту и пропаналь. Вещество В’ представляет собой γ-лактам (γ-метилпирролидон).

Каково строение аминокислот А, Б и В?:

№ 6.Как различить валин и N-метилвалин?

№ 7.Напишите структурную формулу антибиотика грамицидина С, имеющего макроциклическое полипептидное строение:

Val — Orn — Leu — Phe — Pro

Pro — Phe — Leu — Orn — Val Какие вещества и в каком соотношении

образуются в результате полного гидролиза (24 ч., 2 н НСl, 100 0 C)?

№ 8.Какие Вы знаете уровни организации белков?

№ 9.Какие методы защиты амино- и карбоксильных групп Вы знаете? Используя их, синтезируйтедипептид: H-Val-Glу-OH

№ 10. Какие качественные реакции (биуретовую, ксантопротеиновую, Фоля, Милона, Эрлиха) дает пентапептид: H–Ala–Pro–Val–Tyr–Gly–OH ? Напишите структурную формулу пентапептида.

ЛИТЕРАТУРА

1. Петров А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органическая химия. – СПб.:

Иван Федоров, 2002.

2. Ким А.М. Органическая химия. – Новосибирск: Сибирское

университетское изд-во, 2001.

3. Травень В.Ф. Органическая химия: в 2 т. – М.: Академкнига, 2005.

4. Шабаров Ю.С. Органическая химия. – М.: Химия, 1999.

5. Несмеянов А.Н., Несмеянов Н.А. Начала органической химии: в 2 т. – М.:

6. Моррисон Р., Бойд Р. Органическая химия. – М.: Мир, 1974.

7. Робертс Д., Касерио М. Основы органической химии: в 2 т. – М.: Мир, 1968.

8. Сайкс П. Механизмы органических реакций. – М.: Химия, 1991

9. Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия. – М.: Просвещение, 1987.

10. Янковский С.А., Данилова Н.С. Задачи по органической химии. – М.:

СОДЕРЖАНИЕ

1. Предельные углеводороды. Алканы и циклоалканы ………………… ..5

3. Диеновые углеводороды………………………………………………… 38

5. Арены (ароматические углеводороды)…………………………………. 55

6. Галогенопроизводные углеводородов…………………………………..77

7. Магнийорганический синтез………………………………………… ..101

12. Карбоновые кислоты и их производные………………………………162

15. Органические соединения азота………………………………………..216

16. Органические соединения серы………………………………………. 233

18. Аминокислоты и пептиды………………………………………………286

ОТВЕТЫ НА КОНТРОЛЬНЫЕ ЗАДАНИЯ

1

№ 3. (а) При сгорании 14,4 г алкана образовалось 22,4 л СО₂. Какой объем кислорода (л, н.у.) потребуется? (б)Для сжигания 5 л нормального алкана потребовалось 40 л кислорода (н.у.). Установите, какой углеводород сожгли. (в)При сгорании 11,2 л смеси метана и этана получено 13,44 л. (н.у.) СО₂. Рассчитайте объемную долю (%) метана в исходной смеси. (г) Газ, образовавшийся при полном сгорании 0,02 моль алкана, пропустили через избыток известковой воды; при этом выпало 12 г осадка. Определите молекулярную формулу алкана.

№ 4.(а)Выведитемолекулярную формулу алкана, если при хлорировании 1,28 г его на свету было получено 6,84 г дихлорпроизводного. (в) Определите молекулярную формулу бромпроизводного пропана, в 4,04 г которого содержится 3,2 г брома.

№ 6. Углеводороды н-гексан и гексен-3 имеют близкие температуры кипения. Как очистить химическим путем: а) н-гексан от примеси гексена-3; б) гексен-3 от примеси н-гексана?

№ 10. Предложите схемы синтеза: (в)гексадиена-2,4 из аллилового спирта.

№ 1. Почему в случае присоединения хлороводорода к бутадиену-1,3 образуется смесь 3-хлорбутена-1 и 1-хлорбутена-2, в которой преобладает второе из названных со­единений.

№ 2. При 1,4-присоединении хлороводорода к 2-метилбутадиену-1,3 (изопрену) в качестве основного продукта образуется 1-хлор-3-метилбутен-2, а не 1-хлор-2-метилбутен-2. Почему ?

№ 3. Какой из диенов – бутадиен-1,3 , изопрен (2-метилбутадиен-1,3) или пиперилен (пентадиен-1,3) при взаимодействии с 1 моль бромоводорода при 25 0 С дает только один продукт?

№ 5. При термической полимеризации бутадиена-1,3 в ка­честве побочного продукта образуется циклический димер, не склонный к дальнейшей полимеризации. Это вещество при гид­рировании дает этилциклогексан; способно присоединять 2 моль брома; в результате деструктивного окисления образует 3-карбоксигександиовую кислоту. Какое строение имеет молекула димера бутадиена-1,3?

№ 7. Из каких реагентов можно получить следующие со­единения по реакции Дильса—Альдера: № 8.Проведите озонолиз следующих соеди­нений: (а)2-метилгептадиена-2,5; (б) 2,3-диметилциклогексадиена-1,3;

№ 3. Напишите схемы синтеза следующих соединений, используя неорганические реагенты: (а) бутанона-2 из 1-бромбутана; (б) акрилонитрила из 1,2-дибромэтана; (в) мезитилена (1,3,5-триметилбензола) из пропанола-1; (г) 1,1,2,2,3,4-гексабромбутана из ацетилена; (д) поливинилацетата из ацетилена.

№ 6. Расположите ароматические соединения в ряд по уменьшению реакционной способности в реакциях S_E и ука­жите продукты реакций:

(а) нитрования бензойной кислоты, о-сульфобензойной кислоты, фенола, резорцина; (б) ацилирования хлористым пропионилом бензола, п-крезола, толуола, нитробензола; (в) сульфирования фенола, гидрохинона, нитробензола, п-нитротолуола; (г) бромирования бензола, м-ксилола, м-динитробензола, п-нитроизопропилбензола, м-толуидина.

№ 7. Для каждого из соединений укажите, какое кольцо будет затрагиваться при нитровании и приведите струк­турные формулы основных продуктов реакции:

6.

№ 7.Из ацетилена получите: (а) 2,3-дибромбутан; (б) 1,2-дибромбутен-2;

№ 3.Предложите схемы синтеза спиртов, используя химические свойства реактивов Гриньяра: (а) метилдиэтилкарбинола из этано­ла; (б) метилдиэтил-карбинола из этано­ла; (в) 3,3-диметилбутанола-1 из изобутилена и этилена; (г) диметилизопропилкарбинола из пропилена.

№ 4.Предложите схему синтеза кислот, используя химические свойства реактивов Гриньяра: (а) циклопентанкарбоновой кислоты из циклопентана; (б) 2-метилбутановой кислоты из бутена-1; (в) п-толуиловой кислоты из толуола; (г) 1-нафтилуксусной кислоты из нафталина.

№ 5.Предложите схемы синтеза соединений, меченых радиоактивными изотопами: (а) изомасляной (1- 14 С) кислоты (СН₃)₂СН 14 СООН из пропилена и Са 14 СО₃; (б) дейтеротолуола С₆H₅CH₂D из толуола и тяжелой воды; (в); 3-дейтеропропилена-1 CH₂=CH-CH₂D из хлористого аллила и D₂O; (г) гексадейтеробензола из аце­тилена и тяжелой воды.

№ 4. Какие продукты образуются при раскрытии эпоксидного цикла окиси изобутилена при действии метилатом натрия и метанола в кислой среде?

Глава 1. № 1.17; № 2. этан; № 4 (б) С₃H₇Br; № 7. 10; № 8.бромирование, затем р. Вюрца;№ 9. 2,2-диметилпропан (А), пентан (Б), 2-метилбутан (В); № 10. (а)2,2,3,3-тетраметилбутан; (б) 2,5-диметилгексан; (в) 3,4-диметилгексан.

Глава 2. № 1.84 %;№ 5.ClCH₂-CH₂Cl (A), CH₂=CHCl (Б), СlCH₂-CHCl₂ (B), СlCH=CHCl (Г); Cl₂CH-CHCl₂ (Д); ClCH=CCl₂ (Е); Cl₂CH-СCl₃ (Ж); Cl₂C=CCl₂ (З);№ 9. (а)2-метилбутан; (б)пентен-2;(в)пентадиен-1,4;(г)2-метилбутен-2; (г) циклогексадиен-1,3; № 10. (а)присоединяют, а затем отщепляют хлороводород; (б)дегидратация гексанола-1 в гексена-1, затем бромирование с последующим дегидробромированием действием водно-спиртовым раствором KOH;(г)аллильное хлорирование пропилена, затем р. Вюрца;(д)внутримолекулярная дегидратация спирта, затем бромирование алкена по Волю-Циглеру.

Глава 4. № 4. (а)4-метилгексин-1; (б)5-метилгексин-1;(в)гексин-3;(г)4-метилпентин-1;(д)винилацетилен;№ 5. (а)бромной водой; (б), (г) и (д)аммиакатом серебра;(в)малеиновым ангидридом.

Глава 5. № 1.(I), (II), (IV), (V), (VI);№ 5.толуол, этилбензол, изопропилбензол, третбутилбензол;№ 9. (а)алкилированием бензола изобутиленом получают третбутилбензол и обрабатывают нитрующей смесью; (б)бензол алкилируют пропиленом до изопропил-бензола и нитруют по Коновалову; (в)толуол окисляют в бензойную кислоту, которую нитруют;(г)изопропилбензол хлорируют в прис. AlCl₃ продукт окисляют;(д)хлорируют на свету, затем р. Вюрца;(е)циклотримеризация ацетилена, нитрование, бромирование;(ж)нафталин нитруют, затем окисляют; № 10. (а)1-метил-3-этилбензол;(б)п-нитроэтилбензол;(в)винилбензол (г) фенилацетилен; (д) 1,3,5-триметилбензол; (е) 4-нитро-1-бромнафталин.

Глава 6. № 3.подвижность брома уменьшается в ряду: 4-бром-2-метилбутен-2, 5-бром-2-метилпентан, 3-бром-2-метилпентен-2; № 4.(а) 1,1-гексаналь; (б) октанон-2; (в) пентан-диол-2,3; (г) п-хлорбензойная кислота; (д) бутен-2-ол-1 и бутен-3-ол-2; (е) 3-метилцикло-пентанол-1; № 7. (в) гидратация ацетилена дает ацетальдегид, а его восстановление — этанол; cпирт превращают в бутадиен по Лебедеву и бромируют; (г) продукт димеризации ацетилена — винилацетилен обрабатывают избытком хлора.

Глава 7. № 1.йодистый метил,бромистый этил, хлористый бутил, бромистый винил, йодбензол, хлорбензол; № 6. изопропилмагнийгалогенид; № 7. CH₃(CH₂)₂CH(C₂H5)-MgBr; № 8. этилмагнийгалогенид

Глава 8. № 1.

Глава 9. № 1. примесь алкена удаляют из простого эфира промыванием серной кислотой; уменьшить выход продукта межмолекулярной реакции (простого эфира) можно разбавлением реакционной массы растворителем; при этом увеличивается выход продукта внутримолекулярной реакции (алкена); № 3. взаимодействие изопропилата натрия с йодистым метилом дает выше выход простого эфира, т.к. не будет примеси алкена jn дегидрогалогенирования галогеналкана под действием основания (алкоголята); № 4. получают этилен и далее окись этилена, которую гипохлорируют и полученный 2-хлорэтанол подвергают дегидратации; № 6. (а)этилизопентиловый эфир;(б)п-СH₃O-С₆Н₄-СН=СН-СН₃ и п-СH₃O-С₆Н₄-СН₂-СН=СН₂.

Глава 10. № 2. (а) гипохлорируют, обрабатывают сульфидом натрия;(б)этанол реагирует с окисью этилена (2:1); (в)фенол реагирует с окисью этилена (1:2);(г)реакцией окиси этилена с этанолом;(д)с NH₃ (1:1) получают этаноламин, в котором ОН замещают на хлор (PСl₅), а затем на меркаптогруппу (NaHS).

Глава 11. № 2.(а) метилглиоксаля; (б) трихлоруксусного альдегида; № 3. кеталь из диэтилкетона и метанола; ацеталь из изомасляного альдегида и этиленгликоля; кеталь из пентаэритрита С(СН₂ОН)₄ и циклопентанона; все вещества гидролизуются до исходных в присутствии кислот, но устойчивы в нейтральной и щелочной средах; № 4.альдегиды, но не кетоны вступают в реакции окисления (с аммиакатом серебра, жидкостью Фелинга), Канниццаро, Тищенко, с фуксинсернистой кислотой; со слабыми нуклеофилами (водой, спиртами) и димедоном обычно реагируют только альдегиды и лишь самые активные кетоны; № 5. валериановый альдегид отличают от кетонов реакциями с аммиакатом серебра и жидкостью Фелинга, а метилпропилкетон от диэтилкетона — йодоформной реакцией; № 7. реакция Канниццаро; № 9. (а)этанол окисляют в уксусную кислоту, получают кальциевую соль и подвергают ее пиролизу; (б)действием PCl₅ получают 2,2-дихлорпентан и дегидрохлорируют и спиртовым раствором КОН; (в), (г)бутен-2 окисляют по Вагнеру в бутандиол-2,3 и далее в бутандион-2,3, затем действуют избытком гидроксиламина; (д) восстанавливают продукт альдольной конденсации бутаналя; № 10. (а) 3-метилбутаналь; (б)м-этилбензальдегид;(в)коричный альдегид;(г)метилфенилкетон;(д)п-толуиловый альдегид.

№ 1. Напишите уравнения реакций нуклеофильного присо­единения по карбонильной группе. Какое из соединений будет более активно в реакциях A_N и почему: (а) формальдегид, уксус­ный альдегид, ацетон; (б) пропионовый альдегид, a-хлорпропионовый альдегид, ацетон, хлораль С1₃С-СНО; (в) альдегиды ароматического ряда общей формулы

(где Х=Н, NO₂, CH₃)? В чем суть кислотного катализа в этих реакциях?

№ 9.пентина-2 из пентанона-2; (в) 1,6-дихлоргексана из циклогексена;

Свойства аминокислот

Cвойства аминокислот можно разделить на две группы: химические и физические.

Химические свойства аминокислот

В зависимости от соединений, аминокислоты могут проявлять различные свойства.

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли и с кислотами, и со щелочами.

Как карбоновые кислоты аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

Взаимодействие и свойства аминокислот с основаниями:
Образуются соли:

NH₂-CH₂-COOH + NaOH NH₂-CH₂-COONa + H2O

Натриевая соль + 2-аминоуксусной кислоты Натриевая соль аминоуксусной кислоты (глицина) + вода

Взаимодействие со спиртами:

Аминокислоты могут реагировать со спиртами при наличии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

NH₂-CH₂-COOH + CH₃OH NH₂-CH₂-COOCH₃ + H₂O.

Метиловый эфир / 2-аминоуксусной кислоты /

Взаимодействие с аммиаком:

Образуются амиды:

Взаимодействие аминокислот с сильными кислотами:

Получаем соли:

Таковы основные химические свойства аминокислот.

Физические свойства аминокислот

Перечислим физические свойства аминокислот:

• Бесцветные
• Имеют кристаллическую форму
• Большинство аминокислот со сладким привкусом, но в зависимости от радикала (R) могут быть горькими или безвкусными
• Хорошо растворяются в воде, но плохо растворяются во многих органических растворителях
• Аминокислоты имеют свойство оптической активности
• Плавятся с разложением при температуре выше 200°C
• Нелетучие
• Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток

Редактировать этот урок и/или добавить задание Добавить свой урок и/или задание

Добавить интересную новость

Добавить анкету репетитора и получать бесплатно заявки на обучение от учеников

user->isGuest) < echo (Html::a('Войдите', ['/user/security/login'], ['class' =>»]) . ‘ или ‘ . Html::a(‘зарегистрируйтесь’, [‘/user/registration/register’], [‘class’ => »]) . ‘ , чтобы получать деньги $$$ за каждый набранный балл!’); > else < if(!empty(\Yii::$app->user->identity->profile->first_name) || !empty(\Yii::$app->user->identity->profile->surname))< $name = \Yii::$app->user->identity->profile->first_name . ‘ ‘ . \Yii::$app->user->identity->profile->surname; > else < $name = ''; >echo ‘Получайте деньги за каждый набранный балл!’; > ?>—>

При правильном ответе Вы получите 2 балла

Отметьте верные свойства аминокислот

Выберите те ответы, которые считаете верными.

Добавление комментариев доступно только зарегистрированным пользователям

Lorem iorLorem ipsum dolor sit amet, sed do eiusmod tempbore et dolore maLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborgna aliquoLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempbore et dLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborlore m mollit anim id est laborum.

28.01.17 / 22:14, Иван Иванович Ответить +5

Lorem ipsum dolor sit amet, consectetu sed do eiusmod qui officia deserunt mollit anim id est laborum.

28.01.17 / 22:14, Иван ИвановичОтветить -2

Lorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing sed do eiusmod tempboLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod temLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborpborrum.

28.01.17 / 22:14, Иван Иванович Ответить +5